人疱疹病毒Ⅰ型(HHV-1)糖蛋白B是一种跨膜糖蛋白，其前体分子含904个氨基酸。根据病毒株的不同，N端的29或30个氨基酸为信号肽。胞外区含696个氨基酸，与病毒的吸附和进入细胞有关，并含有多个中和表位。跨膜区含69个氨基酸，通过3个疏水性区段插入膜中。胞浆区则含有109个氨基酸，能调节细胞膜的融合。为了深入了解糖蛋白B胞浆区的功能，我们用RT-PCR法克隆了HHV-1 SM44株糖蛋白B胞浆区的编码基因，测定并分析了其序列。
结果表明：(1) HHV-1糖蛋白B胞浆区氨基酸序列在各株间高度保守，其中SM44株、17株、F株、KOS株和Patton株之间的同源性为100%。(2) HHV-1糖蛋白B胞浆区第882～885个氨基酸存在一个核定位信号——RKRR，该信号可能参与糖蛋白B定位于细胞核的过程。(3) 第849～852和889～892个氨基酸存在两个酪氨酸为基础的基元序列(tyrosine-based motif)——YMAL和YTQV。(4) 第821～837个氨基酸存在一个含有酪蛋白激酶Ⅱ磷酸化位点的酸性氨基酸簇-TNPDASGEGEEGGDFDE。它通过与一种新发现的胞浆分类蛋白PACS-1(phosphofurin acidic cluster sorting protein 1)相互作用而发挥其定位作用。
糖蛋白B是HHV-1复制和感染所必需的一种糖蛋白，对于其结构和功能的研究有助于了解HHV-1的发生及致病机理。以往对其结构和功能的研究多集中在胞外区及跨膜区。糖蛋白B胞外区有不同程度的变异。本文结果表明，HHV-1糖蛋白B胞浆区氨基酸序列在各株间高度保守。
