免疫球蛋白是抗体对吗

免疫球蛋白是具有抗体活性的球蛋白， 有两条相同的轻链和重链，通过链间二硫键形成的四肽链结构。免疫球蛋白的超变区又称为免疫球蛋白互补性决定区。这种称呼更为常见，英文缩写是CDR。

免疫球蛋白整个抗体分子，分为恒定区和可变区两个部分，其中在可变区内有一小部分的氨基酸残基变化特别强烈。氨基酸残基组成和排列顺序， 更容易发生变异， 容易发生变异和变化特别强烈的区域称为高变区，在轻链和重链的v区也叫可变区，总共有三个高变区，这些区域被称为HVR。由于该部位在空间结构上与抗原决定簇形成精密的厚薄，因此高变区又被称为互补性决定区，由于可变区内的氨基酸组成和排列顺序变化程度不是均衡的，其中变化最为剧烈的特定部位是互补决定区。VL以及VH具有三个高变区，共同组成免疫球蛋白的抗原结合部位。免疫球蛋白重链，n端的1/4处氨基酸的数量、种类和排列顺序，随抗体特异性的变化而变化，也称为可变区，简称为VH区，而轻链的c端，其余部分的氨基酸在种类和顺序上彼此之间差距不是很大，称为稳定区。轻链的n端一半是可变区，简称为VL，其中一半是稳定区。所以免疫球蛋白的超变区位于两个可变区，也就是VH和VL区。